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 Cours de Svt ,2eme partie

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AuteurMessage
Louis
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Louis


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Date d'inscription : 06/09/2005

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MessageSujet: Cours de Svt ,2eme partie   Cours de Svt ,2eme partie Icon_minitimeMar 4 Oct à 22:28

I)La diversite des phenotypes

A)Le phenotype se definit a differentes echelles

1°De l'individu a la molecule
Les caracteres d'un individu peuvent etre observables a differentes echelles (voir intro).
Il nous faut d'abord definir un phenotype macroscopique regroupant tous les caracteres observable a l'oeil nu, ce phenotype macroscopique est en relation avec le phenotype cellulaire,c'est a dire les caracteristiques des cellules.Ce phenotype peut etre de 2 types:
-morphologique (drepanocytose)==> aspect
-Phisiologique==>fonctionnement
Puis nous devons aussi definir un phenotype au niveau moleculaire, phenotype pouvant etre etudie grace au dosage, electrophorese et chromatographie.

2°Lien entre les phenotypes
Phenotype macroscopique>Phenotype cellulaire> Phenotype moleculaire
Attention Tous les phenotypes n'ont pas forcement des consequences sur le niveau d'observation superieur.


B)Le support moleculaire du phenotype

1)Le phenotype est de nature proteique

Pour tout caractere donné (phenotype classique) => le plus souvent il y a un phenotype alternatif.
Exemple: la drepanocytose et l' Hbs et l' Hba.
Pas de modification aux acide amines=>Proteine donnee =>Phenotype classique=>Sujet sain
Le 6eme acide amine est remplace par un autre=>Proteine modifiee=>Phenotype alternatif=>sujet malade

2)Les proteines, molecules essentielles dans les cellules


1°Definitions

-proteines: chaine de plus de 50 acides amines
-peptide: chaine de moins de 50 acides amines

2°Structure des proteines
(dsl j'ai pas reussi le shema!)

http://fr.encarta.msn.com/media_461517744_761579054_-1_1/Structure_primaire_d'une_prot%C3%A9ine.html
Allez voir ici un bon shema!!

La spécificité d'une protéine dépend de l'enchaînement des acides aminés qui sont reliés les uns aux autres par une liaison peptidique. Cette liaison s'établit au cours du processus de condensation avec apport de deux molécules d'eau : l'hydrogène (H) et l'oxygène (O) de l'eau permettent la liaison du carbone (C) d'un acide aminé à l'azote (N) de l'autre, avec libération d'une molécule d'eau.

Le niveau de base de la structure des protéines, appelé « structure primaire », est la séquence linéaire des acides aminés. Toutefois, une protéine ne garde jamais une forme strictement linéaire. L'énergie contenue dans les liaisons hydrogène, les ponts disulfures, l'attraction entre les charges positives et négatives, et les radicaux hydrophobes ou hydrophiles, imposent à la protéine une structure secondaire en hélice alpha ou en feuillet bêta. Les molécules deviennent encore plus compactes en adoptant une structure tertiaire. Lorsqu'une protéine est constituée de plus d'une chaîne polypeptidique, comme l'hémoglobine et certaines enzymes, on dit qu'elle a une structure quaternaire.

(come from http://fr.encarta.msn.com/encyclopedia_761565946/protéine.html#s17)

3°Leur place dans la cellule

Il y a deux grande categories les proteines du metabolisme et du fonctionnement d'une part, et d'une autre part il y a sa structure.
Parmi les proteines de structures on a les proteines membranaires,les histones les actines et les myosines.
Parmi les proteines du metabolisme on trouve L'hemoglobine (Hb) les recepteurs, les catalyseurs.
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